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    我国科学家在植物受体激酶领域取得新进展

    日期 2018-10-31   来源:生命科学部   作者:薛岚  【 】   【打印】   【关闭

    图. 受体激酶FERONIA在感受到其多肽配体信号RALF1后,通过促进EBP1蛋白质合成并通过FERONIA将EBP1磷酸化,促进其在细胞核内积累,EBP1在核内调控基因表达,最终抑制RALF1多肽激素信号。

      在国家自然科学基金项目( 项目批准号:31871396、31571444、31400232) 等资助下,湖南大学化学生物传感与计量学国家重点实验室、生物学院于峰教授课题组揭示受体激酶FERONIA如何通过核质穿梭蛋白EBP1将RALF1多肽信号传递进入细胞核的分子机制。研究成果以“EBP1 Nuclear Accumulation Negatively Feeds Back on FERONIA-mediated RALF1 Signaling”(EBP1在细胞核的积累负调控FERONIA介导的RALF1信号)为题,于2018年10月19日在PLOS Biology(《美国科学公共图书馆生物学》)上在线发表,并被选为当周封面故事报道。论文链接:https://journals.plos.org/plosbiology。

      生物体需要主动适应周围环境变化。该过程涉及到受体蛋白感受内外环境信号,并通过特定方式将信号传递进入细胞核从而调节基因表达等步骤。对此过程的深入理解将有利于提高生物体的环境适应能力。细胞膜受体蛋白激酶FERONIA信号通路在植物界是一个“多面手”,不仅控制植物生长、种子大小及农作物产量和品质,还调控植物对病虫害、干旱、温度及重金属离子毒害等多种逆境的应答过程。该特性使FERONIA成为分子育种的优良遗传资源。

      于峰教授长期从事FERONIA信号网络的系统研究,在该研究领域,曾揭示FERONIA负调控脱落酸ABA的信号通路(PNAS《美国科学院院报》, 2012); 发现FERONIA在调控种子大小中的作用(Molecular Plant《分子植物》,2014);首次阐明了FERONIA介导RALF多肽激素与ABA交叉会话的机制(PNAS, 2016); 解析了FERONIA在细胞膜上感受RALF1多肽的机制(PNAS, 2016)。

      鉴于对FERONIA如何影响细胞核内基因表达的关键事件所知甚少,于峰教授课题组的博士生李驰宇等人发现FERONIA受体激酶通过响应RALF1信号,促进EBP1蛋白合成,并直接与EBP1相互作用,进而将其磷酸化,使其在细胞核中积累。在细胞核中,EBP1蛋白可以直接绑定CML38等基因的启动子,调节基因表达并最终抑制RALF1信号。EBP1在动植物细胞均保守存在,在动物细胞中,EBP1是EGF-EGFR(表皮生长因子小肽及其激酶受体,多种抗肿瘤药物的重要靶点)复合体的下游调控蛋白。本研究丰富了对动植物如何利用小肽-受体激酶进行细胞信号的传感并调节细胞适应性的机制认识。刘选明教授和栾升教授课题组参与合作研究,于峰教授为本文通讯作者。




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